¿Por qué razón el SARS-CoV-dos se Extiende tan De forma fácil?

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¿Qué peculiaridades estructurales del virus SARS-CoV-dos le dejan agredir las células humanas y extenderse de forma tan eficaz? Compendiamos ciertas pruebas emergentes clave.

El nuevo coronavirus, llamado SARS-CoV-dos, ha ocasionado más de ciento ochenta y 4 con cero infecciones en el mundo entero, lo que lleva a la condición de salud COVID-diecinueve.

En un esmero por entender la naturaleza de este virus enormemente infeccioso, los estudiosos han estado haciendo comparaciones con el coronavirus SARS (SARS-CoV), el agente causante del síndrome respiratorio agudo severo, mejor conocido como SARS.

SARS-CoV y SARS-CoV-dos comparten el ochenta y seis por ciento de exactamente la misma secuencia genómica. El SARS fue considerado “la primera pandemia del siglo XXI” por el hecho de que se extendió de forma rápida de un continente a otro, ocasionando más de ocho,000 infecciones en ocho meses, con un índice de letalidad del diez por ciento .

No obstante, el SARS-CoV-dos se está propagando considerablemente más veloz. En dos mil tres, ocurrieron ocho.098 casos de SRAS, con setecientos setenta y cuatro muertes, en ocho meses. Por contra, en los dos meses siguientes al comienzo del brote de SARS-CoV-dos, el nuevo coronavirus inficionó a más de ochenta y dos con cero personas, ocasionando más de dos,800 muertes.

Entonces, ¿qué hace que el nuevo coronavirus sea considerablemente más infeccioso? Echamos una ojeada a ciertas últimas pruebas que asisten a contestar esta pregunta.

Particularmente, ciertos estudios genéticos han investigado la estructura microscópica del virus, una proteína clave en su superficie y un receptor en las células humanas que pueden, de forma colectiva, explicar por qué razón el virus puede agredir y extenderse tan de forma fácil.

Pico de proteína en el nuevo coronavirus

Las proteínas de pico son las que emplean los coronavirus para unirse a la membrana de las células humanas que inficionan. El proceso de unión es activado por determinadas enzimas celulares.

No obstante, el SARS-CoV-dos tiene una estructura concreta que le deja unirse “al menos diez veces más de manera firme que la proteína de pico pertinente de [SARS-CoV] a su receptor común de células huésped”.

En parte, esto es debido al hecho de que la proteína espiga contiene un lugar que reconoce y se activa a través de una enzima llamada furina.

La furina es una enzima de la célula huésped en múltiples órganos humanos, como el hígado, los pulmones y el intestino delgado. El hecho de que esta enzima radica en todos estos tejidos humanos quiere decir que el virus puede potencialmente agredir múltiples órganos al unísono.

Ciertos estudios han probado que el SARS-CoV y los coronavirus de exactamente la misma familia no tienen exactamente el mismo lugar de activación de furina .

El “sitio de escisión afín a la furina” descubierto últimamente en las proteínas de la punta del SARS-CoV-dos puede explicar el ciclo vital viral y la patogenicidad del virus, afirman los estudiosos.

El maestro Gary Whittaker, virólogo de la Universidad de Cornell, en Ithaca, N. York, asimismo examinó la proteína espiga del nuevo coronavirus en un nuevo artículo, que está pendiente de revisión por pares.

Otros estudios han apoyado la idea de que el lugar de escisión de furina es lo que hace que el SARS-CoV-dos transmita de forma tan eficaz y veloz.

Los estudiosos han establecido paralelos entre el SARS-CoV-dos y los virus de la gripe aviaria, señalando que una proteína llamada hemaglutinina en la gripe es el equivalente de la proteína del pico del SARS-CoV-dos y que los sitios de activación de furina pueden hacer que estos virus sean tan enormemente patógenos.

Receptor clave en células humanas

No obstante, las proteínas de pico y los sitios de activación de furina no son la historia completa: la célula humana asimismo contiene elementos que la hacen frágil al nuevo coronavirus.

La proteína espiga precisa unirse a un receptor en las células humanas llamado enzima convertidora de angiotensina dos (ACE2). La investigación ha probado que ACE2 deja que el SARS-CoV-dos infecte las células humanas.

Además de esto, el SARS-CoV-dos se une a ACE2 con mayor afinidad que otros coronavirus, y esto es una parte de la razón por la que el SARS-CoV-dos se une diez veces más de manera fuerte a las células huésped que el SARS-CoV.

Cara nuevos fármacos y vacunas.

Las consideraciones precedentes son esenciales por el hecho de que sugieren diferentes vías para agredir y bloquear el nuevo coronavirus, puesto que los estudiosos se apuran a crear vacunas y tratamientos.

Por poner un ejemplo, ciertos especialistas han sugerido que los inhibidores de furina pueden ser una vía terapéutica válida para abordar el SARS-CoV-dos.

Mas dado a que las enzimas afines a la furina son clave para muchos procesos celulares regulares, es esencial que estos inhibidores no actúen de forma sistemática y ocasionen toxicidad.

Particularmente, los inhibidores de moléculas pequeñas o bien los que son activos por vía oral, “posiblemente administrados por inhalación […] merecen ser evaluados de forma rápida para valorar su efecto antiviral contra [SARS-CoV-2]”, han instado los estudiosos.

Mientras, bloquear los receptores ACE2 puede ser otra solución viable. Hacerlo podría eludir que el coronavirus penetre en las células.

En verdad, un nuevo estudio ha probado que el empleo de anticuerpos de 4 ratones que habían sido inmunizados contra el SARS-CoV redujo la infección con un virus modelo que contenía las proteínas de la espiga del SARS-CoV-dos.

La infección se redujo en un noventa por ciento en cultivos celulares.

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